Entsyymin puute

Ihmisrakenteissa on  20 aminohappoa. Ravinnossa on myös näitä aminohappoja. Ihmisrakenteen aminohappojen kombinaatioitten käsittelyyn ihmiskeholla täytyy olla entsyymit,  jolla jokainen aminohappodipeptidikin voidaan erottaa ja kaikki sekundääri ja tertiäärirakenteet purkaa  reaaliajassa, kun keho  uudistaa kudoksiaan.  Mutta ravinto tuo sellaisia kombinaatioita, mitä ei ole ihmiskeholle alun alkaen tarjottu, joten  niitä varten  ei varsinaisesti ole ollut  samankaltaista tarvetta entsyymeistä kuin kehon välttämättömät  remodellingtarpeet. Ravinnon laatu  on voinut säädellä tiettyjä entsyymejä kehittymään ja tiettyjä sammumaan.
  Jos ravinto on aika samanrakenteista kuin ihmiskudos, siis animaalista,  luulisi ruan sulamisen olevan  joittenkin kudostyyppien suhteen helppoa, mutta ihminenhän  syö myös kasviksia ym sekaravintoa, jonka rakenne poikkeaa  ihmisen peptidirakenteista ja ihmisen aminohappokombinaatioista- eri puolilla maapalloa kasvisten osuus ravinnosta on erilainen, kuten animaalisperäisen ruoan osuuskin, joten entsymaattinen varustuskin voi olla eri puolilla maailmaa erilainen.

 Jos ravinnon proteiinikobinaatiot ovat tehdyt hyvin monimutkaiseksi kuten tekniikan kehittyessä näin  tuhansien vuosien aikana,  voi tulla tilanne, että ihmisen entsyymeissä ei ole   sellaisia   modernin  tekniikan tekemien  kehovieraita oligo- ja dipeptidikombinaatiopakkauksia  nopeasti purkavia entsymaattisia kykyjä.
 Ns keliakia on - tai saattaa olla - vain  teknisesti tehty tauti - mielestäni.

Täytynee  purkaa ruokapeptidit vastaamaan ihmisen kehon  ruoansulatuksen  digestiivisiä kapasiteetteja, ennen kuin aletaan keksiä muita keinoja everestin glasiäärin huipulle kulkemiseen- voitaisiin kulkea  tasamaatakin. Miksi ponnistella sellaista, mistä ei kuitenkaan mitään tule.  miksei  istuteta metsää Maahan,  vaan koetetaan saada Marsiin salaattitarha tai Kuuhun  terveyskylpylä.

Tietysti voi olla  geneettistä heikentymää joittenkin dipeptidaasien suhteen.  20 aminohappoa voivat tehdä  kombinaatioita, joihin tarvitaan 400 dipeptidaasia purkamaan niitä.  Miten voidaan saada selville  miten ihmisellä nuo 400 dipeptidaasifunktiota toimii.  Ja sitten oligopeptidaasit- ne ovat asia sinänsä.

Biochemistry. 1978 Jul 11;17 (14):2791-7  687562  Cit:8

Separation and sequence of dipeptides using gas chromatography and mass spectrometry of their trimethylsilylated derivatives.

H C Krutzsch, J J Pisano

Dipeptides containing all 20 common amino acids in the amino and carboxyl positions were trimethylsilylated under a variety of conditions. The dipeptides (about 200 of the possible 400) were synthesized by conventional means or derived from polypeptides digested with dipeptidyl aminopeptidase. Derivatives were prepared in high yield by reaction with N,O-bis(trimethylsilyl)trifluoroacetamide in acetonitrile. Reaction products were identified by mass spectrometry. Numerous stationary phases and supports were compared in the gas chromatographic analysis of the derivatives. Best results were obtained with a 0.2 X 60 cm column packed with Chromosorb 750 coated with a 1% solution of OV-1. All Me3Si dipeptides except those containing arginine eluted in less than 30 min when the column was temperature programmed from 100 to 280 degrees C. The typical mass spectrum of trimethylsilylated dipeptides contains two significant ions used for identification: the ion derived from the amino terminal residue by beta cleavage of the central CH-CO bond and the molecular ion minus a methyl group. Other useful ions also have been noted. A sufficient variety of samples have been examined to establish predictable fragmentations which should allow the identification of all 400 possible dipeptides.

Keywords: dipeptide; trimethylsilylate; derivative; ion; mass spectrometry; mass; spectrometry; dipeptide contain; separation; amino; dipeptidyl aminopeptidase; sequence; chromatography; aminopeptidase; column;