https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4298357/
SITAATTI: Johdanto
On kiinnostusta proteiinipohjaisiin biomateriaaleihin, joista saadaan vaihtoehtoja synteettisiin polymeereihin- niillähän on laajenevaa käyttöä. Useiden proteiinikandidaattien joukossa on jo
maissin zeiini-prolamiini ja mielenkiinto sitä kohtaan kasvaa ( Kommentti: esim biojätebussit minun taloudessani ovat maissimuovista tehtyjä!) .
Maissiprolamiinin zeiinin ominaisuuksia on mitä tarkimmin tutkittu jo: koostumusta, rakennetta, liukenemis- ja hyytymisominaisuuksia. Sillä on ainutlaatuisia ominaisuuksia: se liukenee alkoholin vesiliuokseen, se on hyvin hydrofobinen ja luonteeltaan se ei ole allergeeninen, sen hapenkanto-ominaisuudet ovat suurenmoiset, sen alttius proteolyyttiselle hajomiselle on redusoitunutta, sillä on kykyä sietää mahahapon pH:ta - sitä pidetään soveliaampana kuin muita proteiineja esim elintarvikepakkauksissa ja lääkeannossovelluksissa. Nykyisellään on menossa tutkimusprojekteja, joissa selvitetään sen soveltuvuutta kudostukena, aktiivin komponentin kapseloimisessa, lääkkeen annostuksessa. (Kommentti: Tässä voi olla hyvä idea , esim. minulla jotkut kapselirakenteet takertuvat limakalvoihin niellessä- kurkkuun ja ruokatorveen- Jos kapseliaine olisi tällainen inertti non-allergeeninen se voisi olla hyvä asia, olikohan tuo joskus hankaluuksia tuottanut kapseli nyt E-vitamiiniäljyä tai jokin omega kalaöljykapseli, en ole nyt ihan varma, mikä näistä) .
Entä DURRA: Tämä artikkeli keskittyy
durran prolamiiniin kafiriiniin.
Introduction
- Growing research interest
in protein-based biomaterials has been
stimulated by the demand for alternatives to traditional synthetic
polymers that have expanded functional properties to accommodate a
broader spectrum of applications.1 Among
various protein candidates, zein, the prolamin protein in maize, has
received increasing research attention.2,3 The composition,
structure, dissolution, and gelation behavior of zein have been extensively
studied.4−7 Due to its unique properties, such as its solubility in aqueous
alcohol, highly hydrophobic and nonallergenic nature, excellent oxygen
barrier property, reduced susceptibility to proteolytic degradation,
and ability to withstand gastric pH, zein is considered superior to
other proteins, especially in the food packaging and drug delivery
applications. Currently, research projects intended to explore its
applications in tissue scaffolding, active ingredient encapsulation,
and drug delivery are in full swing.8−10
Kafiriini, durran (sorghum)
prolamiiniproteiini muistuttaa
maissin zeiiniä liukoisuudelta, molekyylipainolta, aminohappokoostumukselsta ja polypeptidien rakenteelta. Mutta
zeiiniin verrattuna
kafiriini on suhteellisesti hydrofobisempi ja huonommin sulava , minkä takia sillä on stabiilimpia ominaisuuksia kalvoesteissä kaasujen ja vesihöyryjen suhteen. Se on tehokkaampi ja suojaavampi vaikuttavan aineen kapselina. Sentakia kafiriinista on tullut zeiinin vaihtoehto biomateriaalisovelluksiin, mutta käytännössä sen muokaamisessa tällaisiin tarkoituksiin on ongelmansa. Tämä tutkimus koettaa tässä laajentaa tietämystä kafiriinista. On paljon merkitseviä tekijöitä proteiiniraaka-aineen käytössä: proteiinin koostumus, puhtausaste, pitoisuus, sekundaarinen ja tertiäärinen rakenne, morfologia ja itsestään koostumistavat ja nämä vaikuttavat biomateriaalien prossesoimistehokkuuteen ja toiminnallisiin ominaisuuksiin
- Kafirin, the sorghum
prolamin protein, resembles zein in its solubility,
molecular weight, amino acid composition, and structure of polypeptides.11,12 Compared to zein, kafirin is relatively more hydrophobic and less
digestible,13,14 which enables more stable films
with superior gas and water vapor barrier characteristics. It is a
more effective encapsulation vehicle with stronger protective function.15 Therefore, kafirin has the potential to be an
alternative to zein in biomaterial applications. Nevertheless, the
effort to fulfill its potential is still seriously lacking. Of all
the available research papers, only a few report kafirin’s
satisfying performance in film casting application.16−19 Many factors, such as protein
composition, purity, concentration,
secondary and tertiary structures, morphology, and self-assembly behavior,
are known to affect the processing performance and functional properties
of protein-based biomaterials.20
- To develop
biomaterials from kafirin, it is necessary to understand the physical
properties of kafirin in the first place. Although extraction methods
and digestibility of kafirin received adequate research attentions,
a clear view of the secondary structure, morphology, and self-assembly
phenomena of kafirin and their relationship with processing properties
is still absent.
Tässä työssä tutkijat selvittivät yksityiskohtaisesti kafiriinin koostumuksen, rakenteen, morfologian ja koostumistavat . Näihin mittauksiin perustuen saatiin selville avainasemassa olevat merkitsijät, jotka vaikuttavat kafiriinin rakenteeseen. Tulokset antavat relevantteja ohjelinjoja tuleviin tutkimuksiin kafiriinipohjaisista, laadullisesti hahmotetuista ( designed) biomateriaaleista.
- In this presented work, we carried out a detailed
investigation
of kafirin on its composition, structure, morphology, and self-assembly
behavior. The components of kafirin extracted from sorghum grain using
60% tert-butanol were identified on the basis of
sodium dodecyl sulfate–polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE).
The secondary structure was characterized using Fourier transform
infrared (FTIR) and circular dichroism (CD) in solid and liquid states.
The morphology and self-assembly behavior of kafirin in different
alcohol solutions were studied by synchrotron small-angle X-ray scattering
(SAXS) and atomic force microscopy (AFM). Key parameters affecting
kafirin structure based on these measurements were obtained, and the
results are very relevant in guiding future investigation of kafirin-based
biomaterials with designed quality.
