- Also known as
- CD26; ADABP; ADCP2; DPPIV; TP103
- Summary
- The protein encoded by this gene is identical to adenosine deaminase complexing protein-2, and to the T-cell activation antigen CD26. It is an intrinsic membrane glycoprotein and a serine exopeptidase that cleaves X-proline dipeptides from the N-terminus of polypeptides. [provided by RefSeq, Jul 2008]
- Expression
- Biased expression in small intestine (RPKM 70.7), placenta (RPKM 57.1) and 13 other tissues See more
- Orthologs mouse all
- Preferred Names
- dipeptidyl peptidase IV
- ADCP-2
- DPP IV
- T-cell activation antigen CD26
- adenosine deaminase complexing protein 2
- dipeptidyl peptidase IV
- dipeptidylpeptidase 4
- dipeptidylpeptidase IV (CD26, adenosine deaminase complexing protein 2)
- Structure, History
- https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/NP_001926.2
- ENSP00000353731.3, ENST00000360534.7
- Conserved Domains (3) summary
-
- COG1506
Location:398 → 764 - DAP2; Dipeptidyl aminopeptidase/acylaminoacyl peptidase [Amino acid transport and metabolism]
- pfam00326
Location:559 → 763 - Peptidase_S9; Prolyl oligopeptidase family
- pfam00930
Location:108 → 478 - DPPIV_N; Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region
- COG1506
Kyse on entsyymistä, joka pystyy pilkkomaan esim gliadiinin prolamiineja PQQQ, QQQP, PQQP
Related articles in PubMed
- CD26 expression is down-regulated on CD8+ T cells in patients with Hashimoto's thyroiditis. Liu Y, et al. Int Immunopharmacol, 2018 Jan. PMID 29175506
- Unique binding mode of Evogliptin with human dipeptidyl peptidase IV. Lee HK, et al. Biochem Biophys Res Commun, 2017 Dec 16. PMID 29061303
- Polymorphism in DPPIV Gene in Acute Pancreatitis. Snarska J, et al. Pancreas, 2017 O PMID 28902797
- Identification of senescent cell surface targetable protein DPP4. Kim KM, et al. Genes Dev, 2017 Aug 1. PMID 28877934, Free PMC Article
- Elevated CD26 Expression by Skin Fibroblasts Distinguishes a Profibrotic Phenotype Involved in Scar Formation Compared to Gingival Fibroblasts. Mah W, et al. Am J Pathol, 2017 Aug. PMID 28641076
Nature. 2018 Mar 29;555(7698):673-677. doi: 10.1038/nature26138. Epub 2018 Mar 21.
Hepatocyte-secreted DPP4 in obesity promotes adipose inflammation and insulin resistance.
Ghorpade DS1, Ozcan L1, Zheng Z1, Nicoloro SM2, Shen Y2, Chen E3,4, Blüher M5, Czech MP2, Tabas I1,6.Abstract
Obesity-induced
metabolic disease involves functional integration among several organs
via circulating factors, but little is known about crosstalk between
liver and
PMID:29562231 PMCID: PMC6021131 DOI: 10.1038/nature26138
https://www.nature.com/articles/nature26138
(Ajatus mikä tästä heräsi:
DPP4 (CD26) geeni koodaa etnsyymiä joka pystyy pilkkomaan X-P proliiniioligopeptidejä N-terminaalisesti.
sellaisia peptidejä voi kierrellä veressä ruoansulatuksesta esim gluteenipitoisen ruoan jälkeen, erikokoisia antigeenejä. Voisivatko ne jollain tavalla indusoida maksan koettamaan tuottaa enemmän DPP4 entsyymi?
Vai- kuten tässä puhutaan, obesitas -tilassa, jossa ylimääräenergiaa on rakennettu endogeeneille molekyyleille, kuten TG ja aminohapot tai hexosaminitien tuotteet, koska X-P rakenteita ilmenee. Endogeenisti voi syntyä glutamiinia Q ja proliinia P ja niillä on tietysti rakennekäyttöä.( Endogeeni palauttaminen essentielleillä aminohapoilla ei ole niin runsas tai mahdollinen tie, joten endogeenisesti voi muodostua tällaisia QP sisältäviä oligopeptidejä, jotka voivat heijastaa ylimäärin kertyvää proteiinipitoista ainetta. Nehän fiksaavat samalla typpeä. Lisäksi tavallinen ravinotaine gluteeni tuottaa paljon QP aminohappoja.
Tuossa artikkelsissa vain sanottiin, että DPP4 ylössäätyminen ja kiertäminen verenkierrossa vaikuttaa koagulaatiotekijän Xa kanssa yhteistoimintaa:
DPP4 vaikuttaa caveolin-1:een ja Xa vaikuttaa PAR2 reseptoriin makrofageissa
Tämä Factor X kuuluu niihin, jotka tarvitsevat funktionaalisuuteensa K1 vitamiinia).
PAR2 on proteinaasilla aktivoituva reseptori 2.
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28000723
Gluteeniton dieetti voi olla hyödyksi esim jonkin aikaa postoperatiivisesti, sillä sen avulla saa vähennettyä exogeenisiä QP sisältäviä oligopeptidejä. Operaation yhteydessa on luonnollisesti on Xa aktivaatiotilaa endoteelissä.
Jota tällaisten kiertävien QP pitoisten antigeenien ilmeneminen tavallisilla ihmisillä siis ei keliaakikoilla leipäaterian ja jauhoaterian jälkeen , ei kaiketi ole tutkittu asia. Minusta vain gluteeni on niin monimutkainen aminohappopakkaus, että kiireisen yhteiskunnan aterioinnissa se tuskin ehtii kunnolla sulaa aminohapoiksi asti ja siitä voi jäädä antigeenisiä oligo- ja dipeptidejä varmaan yhdelle sun toiselle.
Katson tässä välillä ihan tavallista dietäärin proteiinin tietä ruoansulatuksesa:
https://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?ko04974
Tässä lähteessä on kuva ja hydrolysoitumattomien di- ja tripeptidien jatkokulkeutumisen kohdalla tarvittava entsyymi on merkattu kysymysmerkillä artikkelin kirjoituksen aikaan.
Paljon ajattelemista antaa alla oleva artikkeli:
http://www.glucagon.com/dpp4.html
Liukoinen DPP4 indusoi mikrovaskulaarisen endoteelin dysfunktiota vaikuttamalla proteinaasilla aktivoituvaan reseptoriin PAR2 ja aiheuttamalla TXA2 vapautumista ( tromboksaani A2),
Obesity-induced
metabolic disease involves functional integration among several organs
via circulating factors, but little is known about crosstalk between
liver and visceral adipose
tissue (VAT). In obesity, VAT becomes populated with inflammatory adipose tissue macrophages (ATMs). In obese humans, there is a close correlation between adipose tissue inflammation and insulin resistance, and in obese mice, blocking systemic or ATM inflammation improves insulin sensitivity. However, processes that promote pathological adipose tissue inflammation in obesity are incompletely understood.
Here we show that obesity in mice stimulates hepatocytes to synthesize and secrete dipeptidyl peptidase 4 (DPP4), which acts with plasma factor Xa to inflame ATMs.
Silencing expression of DPP4 in hepatocytes suppresses inflammation of VAT and insulin resistance; however, a similar effect is not seen with the orally administered DPP4 inhibitor sitagliptin. Inflammation and insulin resistance are also suppressed by silencing expression of caveolin-1 or PAR2 in ATMs; these proteins mediate the actions of DPP4 and factor Xa, respectively.
Thus, hepatocyte DPP4 promotes VAT inflammation and insulin resistance in obesity, and targeting this pathway may have metabolic benefits that are distinct from those observed with oral DPP4 inhibitors.
tissue (VAT). In obesity, VAT becomes populated with inflammatory adipose tissue macrophages (ATMs). In obese humans, there is a close correlation between adipose tissue inflammation and insulin resistance, and in obese mice, blocking systemic or ATM inflammation improves insulin sensitivity. However, processes that promote pathological adipose tissue inflammation in obesity are incompletely understood.
Here we show that obesity in mice stimulates hepatocytes to synthesize and secrete dipeptidyl peptidase 4 (DPP4), which acts with plasma factor Xa to inflame ATMs.
Silencing expression of DPP4 in hepatocytes suppresses inflammation of VAT and insulin resistance; however, a similar effect is not seen with the orally administered DPP4 inhibitor sitagliptin. Inflammation and insulin resistance are also suppressed by silencing expression of caveolin-1 or PAR2 in ATMs; these proteins mediate the actions of DPP4 and factor Xa, respectively.
Thus, hepatocyte DPP4 promotes VAT inflammation and insulin resistance in obesity, and targeting this pathway may have metabolic benefits that are distinct from those observed with oral DPP4 inhibitors.
https://www.nature.com/articles/nature26138
(Ajatus mikä tästä heräsi:
DPP4 (CD26) geeni koodaa etnsyymiä joka pystyy pilkkomaan X-P proliiniioligopeptidejä N-terminaalisesti.
sellaisia peptidejä voi kierrellä veressä ruoansulatuksesta esim gluteenipitoisen ruoan jälkeen, erikokoisia antigeenejä. Voisivatko ne jollain tavalla indusoida maksan koettamaan tuottaa enemmän DPP4 entsyymi?
Vai- kuten tässä puhutaan, obesitas -tilassa, jossa ylimääräenergiaa on rakennettu endogeeneille molekyyleille, kuten TG ja aminohapot tai hexosaminitien tuotteet, koska X-P rakenteita ilmenee. Endogeenisti voi syntyä glutamiinia Q ja proliinia P ja niillä on tietysti rakennekäyttöä.( Endogeeni palauttaminen essentielleillä aminohapoilla ei ole niin runsas tai mahdollinen tie, joten endogeenisesti voi muodostua tällaisia QP sisältäviä oligopeptidejä, jotka voivat heijastaa ylimäärin kertyvää proteiinipitoista ainetta. Nehän fiksaavat samalla typpeä. Lisäksi tavallinen ravinotaine gluteeni tuottaa paljon QP aminohappoja.
Tuossa artikkelsissa vain sanottiin, että DPP4 ylössäätyminen ja kiertäminen verenkierrossa vaikuttaa koagulaatiotekijän Xa kanssa yhteistoimintaa:
DPP4 vaikuttaa caveolin-1:een ja Xa vaikuttaa PAR2 reseptoriin makrofageissa
Tämä Factor X kuuluu niihin, jotka tarvitsevat funktionaalisuuteensa K1 vitamiinia).
PAR2 on proteinaasilla aktivoituva reseptori 2.
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28000723
Gluteeniton dieetti voi olla hyödyksi esim jonkin aikaa postoperatiivisesti, sillä sen avulla saa vähennettyä exogeenisiä QP sisältäviä oligopeptidejä. Operaation yhteydessa on luonnollisesti on Xa aktivaatiotilaa endoteelissä.
Jota tällaisten kiertävien QP pitoisten antigeenien ilmeneminen tavallisilla ihmisillä siis ei keliaakikoilla leipäaterian ja jauhoaterian jälkeen , ei kaiketi ole tutkittu asia. Minusta vain gluteeni on niin monimutkainen aminohappopakkaus, että kiireisen yhteiskunnan aterioinnissa se tuskin ehtii kunnolla sulaa aminohapoiksi asti ja siitä voi jäädä antigeenisiä oligo- ja dipeptidejä varmaan yhdelle sun toiselle.
Katson tässä välillä ihan tavallista dietäärin proteiinin tietä ruoansulatuksesa:
https://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?ko04974
Tässä lähteessä on kuva ja hydrolysoitumattomien di- ja tripeptidien jatkokulkeutumisen kohdalla tarvittava entsyymi on merkattu kysymysmerkillä artikkelin kirjoituksen aikaan.
Paljon ajattelemista antaa alla oleva artikkeli:
http://www.glucagon.com/dpp4.html
Liukoinen DPP4 indusoi mikrovaskulaarisen endoteelin dysfunktiota vaikuttamalla proteinaasilla aktivoituvaan reseptoriin PAR2 ja aiheuttamalla TXA2 vapautumista ( tromboksaani A2),
