Miten vehnän gluteeni on koostunut? Teollinen näkökohta

Löysin artikkelin vuodedtla 2014 jossa  vehnän gluteenia muodostavaa osaa  on kuvattu.
Suurin osa vehnäproteiinista muodostuu prolamiineista ja gluteliineista, jotka leivottaessa muodostavat yhä kompleksisemmaksi  tulevaa molekyyliä gluteenia. Käsitys 1990-luvulla oli lähinnä tämäntapainen:





http://pubs.rsc.org/-/content/articlelanding/2014/ra/c3ra45522j/unauth#!divAbstract
 Tämä on jännittävää tietoa, koska symposiumeissa 1990-luvun loppupuolella  ei osattu  sanoa minkälainen molekyyli gluteeni itse asiassa on. Joitain yksityiskohtia pystyttiin siitä tunnistamaan ja niistä luennoittiin jo 1996 ja seuraavaan symposiumiin mennessä 1998 odotettiin jo saatavan enemmän tietoa, mutta   sitä ei ollut paljon kertynyt itse gluteenimolekyylistä, vaikka muista  sen vaikutuksista  esim  valkosoluihin  oli paljon lisätietoja.

Nyt tämä artikkeli on vuodelta  2014, joten   se sisältää  hyvää tietoa. Se on vain maksullinen artikkeli, joten tässä on abstrakti siitä ja pientä kuvatietoa. Valmiiksi  monimutkaisella molekyylillä on teollisuudessa  paljon käyttöä tulevaisuudessa. ( Jos minulta kysytään  vehnän  syötävyydestä, viittaan perunan historiaan. Kaikella on nimittäin aikansa. Jos vehnä on modifioimatonta, luulisin että on terveellistä vähentää sen osuutta ravinnossa. muta jos se modifioidaan  ihmiselle helpommin sulavaksi, sen sieto  varmaan  yleistyisi ja haitat vähenisivät. Sieto pitää katsoa solutasosta ( valkosolut), koska  niistä  voitaneen helpoiten ja nopeimmin  saada arvio  siitä, miten  keho  suhtautuu tähän  molekyyliin. Soluvälinen immuniteetti  on kyllä   jo  lapsuusaikan vähitellen muodostunutta niin että ennen kouluikää voitaisiin tietää immuunipuolustuksen asenne vehnään.

Abstract.  Tiivistelmä.

Vehnän gluteeni(WG)  ja sen komponenttiproteiinit , prolamiiniosa GLIADIINI ja gluteliiniosa GLUTENIINI muodostavat  suurimman polymeerin mitä luonnossa on, ja se komplisoi näiden proteiinien  rakenteellsita arkkitehtuuria.  Vehnän gluteeni (= GLIADIINI- JA GLUTENIINIPROTEIINIT)  tavallisessa modifioimattomassa muodossaan eivät ilmennä  kuin muutamia sekundaarirakenteen piirteitä.

• Wheat gluten (WG) and its components, gliadin and glutenin proteins, form the largest polymers in nature, which complicates the structural architecture of these proteins. Wheat gluten, gliadin and glutenin proteins in unmodified form showed few secondary structural features.

 Jos naitä proteiineja rakenteellisesti muokataan, modifioidaan,  käyttämällä kuumuutta, painetta ja kemiallista  chaperone-glyserolia, kaitsijamolekyyliä glyserolia ,  on tuloksena muutos rakenteeen organisoitumiseen, järjestäytymiseen.

•  Structural modification of these proteins using heat, pressure and the chemical chaperone glycerol resulted in a shift to organized structure. ( Siis se on vähemmän monimutkaisen näköinen).

 Modifioidussa GLIADIINISSA nanostruktuurimolekyylien  järjestäytymät    hexagonaalisiin sulkeutuneisiin  pakkauksiin (HCP), jossa  hilaparametri oli 58 Ångströmiä, pysyivät  ilmeisesti koossa  kehittämällä molekyylien välisiä  disulfidisiltojen.

http://pubs.rsc.org/-/Image/Get?imageInfo.ImageType=GA&imageInfo.ImageIdentifier.ManuscriptID=C3RA45522J

http://pubs.rsc.org/services/images/RSCpubs.ePlatform.Service.FreeContent.ImageService.svc/ImageService/Articleimage/2014/RA/c3ra45522j/c3ra45522j-f6_hi-res.gif

•  In modified gliadin, nano-structural molecular arrangements in the form of hexagonal closed packed (HCP) assemblies with lattice parameter of (58 Å) were obvious together with development of intermolecular disulphide bonds. 

 Gluteliiniosan GLUTENIININ  modifioiminen johti  proteiinien vahvasti  polymerisoituneeseen rakenteeseen, jossa  linkkiytymiset eivät ollet ainoastaan disulfidisidoksilla muodostuneita, vaan myös muilla kovalenttisilla ja palautumattomilla sidoksilla ja samalla beetatuppiosuudet olviat mitä suurimmat.

• Modification of glutenin resulted in highly polymerized structure with proteins linked not only by disulphide bonds, but also with other covalent and irreversible bonds, as well as the highest proportion of β-sheets. 

 Tutkijat  ovat kombinoineet  kokeellista näyttöä ja proteiinialgoritmeja ja he luonnehtivat tertiäärirakenteen mallin sekä  modifioimattomalle että modifioidulle GLIADIINILLE ja GLUTENIINI-proteiineille.

•  From a combination of experimental evidence and protein algorithms, we have proposed tertiary structure models of unmodified and modified gliadin and glutenin proteins.

 On  hyvin tärkeää ymmärtää GLIADIINI- ja GLUTENIINI-proteiinien rakenne  ja käyttäytyminen jotta voidaan soveltaa näitä proteiineja  erilaisiin tarkoituksiin kuten  muovimateriaaleihin, vaahtoihin,  liimautuviin aineisiin, kalvoihin ja  päällysteisiin.

•  An increased understanding of gliadin and glutenin proteins structure and behavior are of utmost importance to understand the applicability of these proteins for various applications including plastic materials, foams, adhesives, films and coatings.